Un gruppo di chimici italiani e statunitensi ha annunciato sui «Proceedings of the National Academy of Sciences» di aver compreso l'origine il morbo di Lou Gehrig, o SLA, la sclerosi laterale amiotrofica, che provoca una neurodegenerazione progressiva e fatale.

La malattia, così detta dal nome del giocatore di baseball americano che ne fu una delle vittime più famose, è stata a lungo un rompicapo.

Da tempo si sa che alla base delle forme ereditarie, circa il 10 per cento dei casi, c'è una proteina chiamata superossido dismutasi a rame/zinco, «il problema è che nei pazienti con predisposizione familiare esistono più di cento proteine mutate associate alla malattia», spiega Ivano Bertini, dell'Università di Firenze e coautore dello studio.

«È un fatto strano, perché di solito le malattie genetiche sono collegate a una sola mutazione».

Come è possibile che tante alterazioni diano origine alla stessa malattia? Bertini e i colleghi dell'Università della California a Los Angeles sono riusciti a trovare la chiave.

«Quando l'enzima superossido dismutasi è sintetizzato dalla cellula, non contiene rame e zinco, ma li acquisisce in un secondo momento.

Così, ci è venuto in mente di studiare la proteina senza metalli».

Lintuizione si è rivelata giusta.

I ricercatori hanno ricreato in laboratorio le condizioni di pH e temperatura della cellula.

Sottoponendo la proteina priva di rame e zinco a stress ossidativo (come quello dei radicali liberi), hanno osservato che questa inizia ad aggregarsi.

«Sarebbero quindi gli agglomerati a risultare tossici per la cellula», suppone Bertini.

La spiegazione sarebbe valida non solo per le forme familiari, ma anche per tutte le altre. «Le cento forme alterate della proteina, quindi, non sarebbero la causa dell'esordio della malattia